fibroin是什麼意思啊

多肽鏈有規律的盤繞、摺疊而形成的空間結構（即多肽鏈主鏈骨架中區域性的規則構象 ）叫蛋白質二級結構。包括-螺旋、β-摺疊、β-轉角、無規則捲曲。維持二級結構的化學鍵為氫鍵。

1。 α-螺旋

Pauling和Corey根據氨基酸和小肽的X-射線晶體衍射圖譜，於1951提出了α-螺旋結構。不久，Perutz利用X-射線衍射技術證實了在α-角蛋白（α-keratin）中存在α-螺旋。

α-螺旋具有下列特徵：

多肽鏈主鏈骨架圍繞同一中心軸呈螺旋式上升，形成螺旋結構。每圈包含3。6個氨基酸殘基，螺距為0。54nm，因此，每個氨基酸殘基圍繞螺旋中心軸旋轉100º，上升0。15nm。

相鄰螺旋之間靠鏈內氫鍵連線（即一個氨基酸殘基（n）的N-H的H與前第四個（n+4）殘基的C=O之間形成的氫鍵（N-H…O=C）。氫鍵的方向與α-螺旋軸的方向幾乎平行。

氫鍵封閉的環共包含13個原子，故典型的α-螺旋又稱3。613螺旋。每個肽鍵均參與氫鍵形成。因此，儘管氫鍵的鍵能不大，但大量氫鍵的累加效應使α-螺旋成為最穩定的二級結構。

蛋白質中的α-螺旋是右手螺旋。

氨基酸的所有側鏈指向α-螺旋的外側，以減少空間位阻效應，但α-螺旋的穩定性仍受R側鏈大小、形狀等的影響。

A。酸性氨基酸（特別是Glu）或 鹼性氨基酸（Lys、Arg）集中的區域，（pH=7）由於同性電荷相斥，不利於-螺旋的形成；

B。較大氨基酸（Phe， Ile， Try）集中的區域， 由於空間位阻會影響其穩定性；

C。脯氨酸和甘氨酸 是-螺旋破壞者， 在-螺旋中很少發現有這兩個氨基酸的存在。

Ala易存在於α-螺旋中

2。 β-摺疊

β-摺疊（β-pleated sheet或稱β-sheet）是Pauling和Corey提出的另一種二級結構，也是蛋白質中最常見的一種主鏈構象，是指蛋白質分子中兩條平行或反平行的主鏈中伸展的、週期性摺疊的構象，很像α-螺旋適當伸展形成的鋸齒狀肽鏈結構 。

β-摺疊分為：平行和反平行β-摺疊。

氨基酸的R側鏈交替出現在片層的上下。

β-摺疊存在於β-角蛋白中，如羽毛、蠶絲和蜘蛛網等。

蠶的絲心蛋白（fibroin） 包含-Gly-Ser-Ala-Gly-Ala-的重複序列。 Gly氫原子位於β-摺疊的一面；Ala的甲基、Ser的羥基位於另一面，形成緊密的堆積結構。

近年來的研究表明，某些情況下α-螺旋與β-摺疊可發生結構間的轉換，導致疾病發生。如瘋牛病的病因可能與這種轉換有直接的關係。

3 β-轉角

在多肽鏈的主鏈骨架中，經常出現180°的轉彎，此處結構稱為β-轉角。因為這種結構常連線兩條反平行β-摺疊而得名。

β-轉角由4個氨基酸殘基組成，第一個殘基的羰基氧原子與第4個殘基的亞胺基的氫原子形成氫鍵。β-轉角中常存在Gly和Pro。

β-轉角一般分為Ⅰ型和Ⅱ型兩種形式。

4 無規捲曲

球蛋白分子中除了上述有規則的二級結構外，主鏈上還常常存在大量沒有規律的捲曲， 稱無規捲曲（random coil）。